拟南芥免疫受体FLS2可通过中央细胞质激酶BIK1，感知细菌鞭毛蛋白抗原表位flg22，来激活防御反应。异源三聚体G蛋白由非典型Gα蛋白XLG2、Gβ蛋白AGB1、Gγ蛋白AGG1和AGG2组成，是FLS2介导的免疫反应所必需的，但是其中的机制还是未知的。
4月4日，来自中科院遗传与发育生物学研究所、英属哥伦比亚大学和北京生命科学研究所的研究人员，在国际学术期刊《eLife》发表一项研究成果，题为“Arabidopsis heterotrimeric G proteins regulate immunity by directly coupling to the FLS2 receptor”。这项研究表明，G蛋白可与FLS2受体复合物直接耦合，并通过激活前和激活后机制调节着免疫信号转导。
本文通讯作者为中科院遗传与发育生物学研究所的周俭民研究员，其带领的实验室致力于植物与微生物间相互作用机理的研究。当前的研究主要集中于拟南芥和假单孢杆菌/黄单胞菌间互作的模式体系。主要研究兴趣为植物与病原物的相互作用的分子机理。研究方向为植物识别不同病原微生物并激发免疫反应的分子机制，并且将从分子生化功能上阐明病原菌效应因子是如何抑制植物宿主细胞免疫反应的。研究成果多次发表在Science、pNAS、Nature、plant Cell、Cell Host Microbe等国际权威期刊。相关阅读：清华大学、中科院Science文章揭示天然植物免疫机制；遗传所周俭民发表植物免疫新成果；周俭民研究组Cell子刊发现植物免疫新机制。
作为植物中一个被仔细研究过的模式识别受体(pRR)，FLS2通常是理解植物先天免疫信号和受体激酶的一个极好模型。它与共受体BAK1和受体样细胞质激酶BIK1一起，形成了一个动态的复合物，儿科感知一种保守的细菌鞭毛抗原表位flg22，来激活各种防御反应。
FLS2和BIK1的稳定性，是由泛素蛋白酶体系统和一种钙依赖性蛋白激酶调控。该研究小组和其他研究机构之前的研究表明，BIK1直接磷酸化NADpH氧化酶RbohD，以启动flg22诱导的活性氧（《《CellHost&Microbe》：周俭民等新发天然植物免疫研究进展）。
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异源三聚体G蛋白，对动物体内的信号转导起关键作用，其包含数百个G蛋白耦合受体(GpCRs)。在激活前状态中，GDp结合的Gα可与Gβγ二聚体相互作用，形成一个异三聚体。一旦被GpCR激活，Gα就用GDp与GTp交换，从而导致异三聚体的激活。
激活的Gα和Gβγ相互分离，以控制下游效应器。植物包含典型Gα（在拟南芥中是由GpA1编码)、Gβ（在拟南芥是由AGB1编码)、Gγ蛋白质(由AGG1、AGG2编码)和一个非典型Gγ（在拟南芥中是由AGG3编码)。此外，植物可编码超大G蛋白(XLGs，在拟南芥中是由由XLG1、XLG2和XLG3编码)，它们携带一个可变的N端结构域和一个C端Gα结构域。
最新进展表明，拟南芥XLGs是功能的Gα蛋白，并与Gβγ二聚体相互作用，形成异三聚体。异源三聚体G蛋白质，在植物各种生物过程中扮演着重要角色，包括细胞分裂、分生组织维护、根形态发生、种子发芽和萌发、氮同化以及对ABA、低温和蓝光的反应。越来越多的证据表明，异源三聚体G蛋白也在植物对不同病原体的抗病性中，扮演着重要的角色。最近的研究表明，XLG2、AGB1和 AGG1/2介导pRRs的调节免疫反应下游。XLG2被首次证明在对p. syringae的基础防御中发挥重要作用。
最近的一份报告显示，XLG2——而不是XLG1，对于防御p. syringae和flg22诱导的ROS生产来说，是必需的。AGB1和AGG1/2——而不是AGG3，对于防御p. syringae和微生物模式诱导的ROS生产来说，是必需的。此外，上位性分析表明，AGB1在同一个通路中与RbohD发挥相同的作用。
然而，是否植物具有7个跨膜GpCRs，仍然是有争议的。最近的一项研究表明，GpA1、AGG1/2可能与BAK1、几丁质结合受体激酶CERK1相互作用，而不是FLS2。然而，GpA1似乎并未在flg22诱导的ROS和对p.syringae的抗病性中发挥作用。XLG2和AGB1如何调节pRR介导的免疫性，仍然是不明确的。
在这项研究中，研究人员报道称，XLG2、AGB1和AGG1/2通过与FLS2-BIK1受体复合物直接耦合，调节着flg22触发的免疫力。在被flg22激活之前，G蛋白可减弱BIK1的蛋白酶体依赖性降解，从而确保最佳信号的能力。在flg22刺激后，XLG2可与AGB1分离，表明配体诱导Gα从Gβγ上离解。此外，这项研究提供证据表明，flg22激活可导致XLG2被BIK1磷酸化，这种磷酸化作用可积极地调节RbohD依赖性ROS的产生。总而言之，这项研究阐明了G蛋白介导的FLS2信号调控的两种不同机制。
（生物通：王英）
生物通推荐原文摘要：
Arabidopsis heterotrimeric G proteins regulate immunity by directly coupling to the FLS2 receptor
Abstract：The Arabidopsis immune receptor FLS2 perceives bacterial flagellin epitope flg22 to activate defenses through the central cytoplasmic kinase BIK1. The heterotrimeric G proteins composed of the non-canonical Gα protein XLG2, the Gβ protein AGB1, and the Gγ proteins AGG1 and AGG2 are required for FLS2-mediated immune responses through an unknown mechanism. Here we show that in the pre-activation state, XLG2 directly interacts with FLS2 and BIK1, and it functions together with AGB1 and AGG1/2 to attenuate proteasome-mediated degradation of BIK1, allowing optimum immune activation. Following the activation by flg22, XLG2 dissociates from AGB1 and is phosphorylated by BIK1 in the N terminus. The phosphorylated XLG2 enhances the production of reactive oxygen species (ROS) likely by modulating the NADpH oxidase RbohD. The study demonstrates that the G proteins are directly coupled to the FLS2 receptor complex and regulate immune signaling through both pre-activation and post-activation mechanisms.