萨斯喀彻温大学（University of Saskatchewan，USask）领导的一项关于阿尔兹海默症（AD）的新研究发现，一种被认为是导致AD的短形式的蛋白肽（β淀粉样蛋42，或称aβ42）阻止了其长对应物的损伤机制。

这项研究发表在1月初的《Scientific Reports》杂志上，证明了一种被认为导致AD的短形式的蛋白肽阻止了其长对应物（β淀粉样蛋白42，Aβ42）的损伤机制。

以前的研究已经暗示，Aβ38可能没有长型的那么糟糕，该研究是第一次证明它实际上具有保护作用。

USask精神病学系教授、细胞信号实验室负责人、分子神经化学学家Darrell Mousseau说：“虽然Aβ42破坏了脑细胞用来学习和形成记忆的机制，但Aβ38完全抑制了这种效应，基本上拯救了脑细胞。”

“如果我们能特别去掉Aβ42，只保留Aβ38，也许这会帮助人们活得更长，或者导致疾病开始得更晚，这是我们都想要的。”

Aβ42对细胞有毒，破坏细胞间的通讯，随着时间的推移积累形成称为斑块的沉积物。这种综合因素被认为是导致AD的原因。专家们长期以来一直认为，所有形式的Aβ肽都会导致AD，尽管临床试验表明，从患者大脑中去除这些肽并不能预防或治疗AD。

Mousseau说，这项研究背后的想法很简单：如果多吃两种氨基酸不好，那少吃两种呢？

“我们开始仅仅是这样想的：让我们比较一下这三种肽：普通人拥有的40个氨基酸的；认为与阿尔兹海默症有关的42个氨基酸的，以及缩短版本的38个氨基酸的，”Mousseau说。

该项目通过各种不同的分析证实了这种较短蛋白质的保护作用：包括试管中蛋白质的合成版本；人体细胞；广泛用于研究衰老和神经退行性变的线虫模型；用于研究膜特性和记忆的组织制备；在尸检的大脑样本中。

特别是在大脑样本中，他们发现，患有AD的男性，其Aβ42含量较高，而Aβ38含量较低，死亡年龄较早。事实上，他们在女性样本中没有看到相同的模式，这表明这种蛋白肽在男性和女性中的行为不同。

虽然Mousseau并不惊讶地看到较短的形式防止了较长版本造成的损害，但他有点惊讶于它有多么重要的影响。

“一旦你把Aβ38放进去，它就会完全抑制Aβ42的毒性作用，这才是令人惊喜的。”

原文检索：The Aβ(1–38) peptide is a negative regulator of the Aβ(1–42) peptide implicated in Alzheimer disease progression

（生物通：伍松）