20多年来，来自大阪城市大学的Makoto Miyata一直在研究寄生细菌移动支原体(M. mobile)的滑翔运动。这是一种由外部“抓取”结构和内部“马达”组成的机制——马达尚未在分子水平上阐明。在与大阪大学和金泽大学的合作中，他的研究团队使用电子显微镜和高速原子力显微镜(高速原子力显微镜)揭示了细菌的分子马达由两个ATp合酶类复合物组成，暗示了蛋白质的意外进化。他们的研究结果发表在mBio杂志上。

基于遗传信息，研究人员认为移动m的分子马达是从一种合成ATp的蛋白质进化而来的，这种蛋白质被称为ATp合酶，尽管这还有待证实。ATp是线粒体中产生的一种重要物质，它为分子马达提供能量，用于几乎所有生物的运动，包括M.移动滑翔。

Makoto Miyata说:“最近有假说认为，与线粒体中的呼吸系统不同，M. mobile通过ATp合酶旋转将ATp能量转化为滑翔力。”“让我们吃惊的是，我们发现M. mobile的马达是一条由两个类似ATp合酶的分子组成的链，包裹在一个复杂的圆柱形结构中，”他继续说——这是以前从未见过的。

这一发现始于该团队从M. mobile中提取细胞并分离其蛋白质单位。利用负染色电子显微镜，他们发现了一个双马达，每个马达在结构上与ATp合酶相似。然而，澄清并没有到此为止。金泽大学的Noriyuki Kodera说:“我们需要看到这个二聚ATp合酶链的作用，以便理解它如何促进M. mobile的滑翔运动。”金泽大学纳米生命科学研究所率先采用了最先进的高速原子力显微镜技术，该团队计划确认ATp水解过程中分子马达的旋转性质。大阪城市大学的研究人员Takuma Toyonaga说，由于滑翔马达的结构就像ATp合酶，“这些链条可能有共同的进化起源。”

代继续说道,“这一发现ATp合酶的创建了一个突破我们理解细胞的进化和蛋白质,使我们更接近了解运动性的经营原则,预计作为依据纳米设备和药品的发展。”

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