Nε-赖氨酸乙酰化是一种常见的翻译后修饰。除了一些中心代谢酶和转录因子外，人们对这种翻译后修饰如何调节蛋白质活性知之甚少。在这项工作中，我们研究了赖氨酸乙酰化如何影响翻译大肠杆菌在多种细菌中，核糖体蛋白在保守的赖氨酸残基处高度乙酰化，这表明这种修饰可能调节翻译。为了支持这一假设，我们发现乙酰基供体乙酰磷酸和乙酰辅酶A的加入抑制了翻译，但不抑制转录E、 大肠杆菌无细胞系统。进一步调查使用体内分析表明，乙酰化似乎不会改变翻译延伸率，而是增加了游离的30S和50S核糖体的比例，这是基于已知的促进赖氨酸乙酰化的突变体或生长条件。此外，与完全组装的70S复合物相比，分离的30S和50S核糖体亚基中的核糖体蛋白质乙酰化程度更高。乙酰化的效果也依赖于生长速率，在指数生长后期和稳定期早期，即蛋白质乙酰化程度最高的生长期，亚基的分离最为显著。总之，我们的数据表明赖氨酸乙酰化抑制翻译，很可能是通过干扰亚基结合。这些结果也揭示了一个新的机制耦合翻译到代谢状态的细胞。
重要性许多细胞过程被调节以响应细胞的代谢状态。其中一种调节机制涉及赖氨酸乙酰化，一种共价修饰，涉及乙酰基从中心代谢物乙酰辅酶A或乙酰磷酸转移到蛋白质中的赖氨酸残基。这种翻译后修饰可以调节细菌的某些中心代谢酶和转录因子，但对其对细胞生理学的影响还缺乏全面的认识。在本研究中，赖氨酸乙酰化也被发现抑制翻译大肠杆菌通过阻碍核糖体结合，很可能是通过破坏30S和50S核糖体亚基结合界面上的盐桥。这些结果进一步加深了我们对赖氨酸乙酰化的理解，发现蛋白质合成是一个新的调控目标，并有助于设计用于生物技术应用的细菌，其中生长条件已知可促进赖氨酸乙酰化。